Digestibilidad de la proteína resultado del aminoácido corregido

Protein Digestibility Corrected Amino Acid Score (PDCAAS) es un método de evaluar la calidad de la proteína basada tanto en los requisitos del aminoácido de la gente como en su capacidad de digerirlo. La posición de PDCAAS fue adoptada por la Administración de Alimentos y Fármacos estadounidense (FDA) y la Comida y la Organización Agrícola de las Naciones Unidas / Organización Mundial de la Salud (FAO/WHO) en 1993 como "'el mejor'" método preferido de determinar la calidad de la proteína. Estas organizaciones han sugerido que otros métodos para evaluar la calidad de proteína son inferiores.

Valor de PDCAAS de proteína

Un valor PDCAAS de 1 es el más alto, y 0 el más bajo. La mesa muestra las posiciones de alimentos seleccionados.

Metodología

La fórmula para calcular el porcentaje PDCAAS es: (mg. de limitar aminoácido en 1 g de proteína de prueba / mg. de mismo aminoácido en 1 g de proteína de la referencia) x porcentaje de la digestibilidad verdadero fecal.

El valor de PDCAAS es diferente de medir la calidad de proteína de la proporción de eficacia de la proteína (PER) y los métodos del valor biológico (BV). El POR estaba basado en los requisitos del aminoácido de ratas crecientes, que perceptiblemente se diferencia de esa de la gente. El PDCAAS permite la evaluación de la calidad de la proteína de la comida basada en las necesidades de gente ya que mide la calidad de una proteína basada en los requisitos del aminoácido (ajustado para la digestibilidad) de un 2-al niño de 5 años (consideró la categoría de edad más exigente alimenticiamente). El método del VALOR EN LIBROS usa la absorción del nitrógeno como una base. Sin embargo, no tiene en cuenta ciertos factores que influyen en la digestión de la proteína y es del uso limitado para la aplicación a requisitos de la proteína humanos porque lo que se mide es el potencial máximo de la calidad y no una estimación verdadera de la calidad al nivel del requisito. Nevertheless, BV puede ser usada para tasar requisitos de la proteína sacada de los alimentos con diferencias de calidad conocidas y medir la proporción del nitrógeno absorbido que se retiene y probablemente se usa para la síntesis de proteínas como un indicador exacto para la medida de la proteína.

Usando el método PDCAAS, las clasificaciones de calidad de la proteína se determinan comparando el perfil del aminoácido de la proteína de la comida específica contra un perfil del aminoácido estándar con el resultado más alto posible que es unos 1.0. Este medio del resultado, después de la digestión de la proteína, proporciona por unidad de la proteína el 100 por ciento o más de los aminoácidos indispensables requeridos.

El FDA dio dos razones de adoptar el PDCAAS en 1993: 1) PDCAAS está basado en requisitos del aminoácido humanos, que lo hace más apropiado para la gente que un método basado en las necesidades del aminoácido de animales. 2) La Comida y la Organización/Organización Mundial de la Salud Agrícola (FAO/WHO) habían recomendado antes PDCAAS con objetivos reguladores.

Limitaciones

Los aminoácidos que se mueven más allá del terminal ileum en el cuerpo con menor probabilidad se absorberán para el uso en la síntesis de proteínas. Pueden pasar del cuerpo, o pueden ser absorbidos por bacterias, y así no estarán presentes en los excrementos, y parecerán haberse digerido. El PDCAAS no toma ninguna cuenta de donde las proteínas se han digerido.

Del mismo modo, se supone que los aminoácidos que se pierden debido a factores antialimenticios presentes en muchos alimentos se digieran según el PDCAAS.

El método PDCAAS también todavía se puede considerar incompleto, desde dietas humanas, excepto en tiempos del hambre, casi nunca contener sólo una clase de la proteína. Sin embargo, el cálculo del PDCAAS de una dieta únicamente basada en el PDCAAS de los componentes individuales es imposible. Esto es porque una comida puede proporcionar una abundancia de un aminoácido que el otro falla, en cuyo caso el PDCAAS de la dieta es más alto que ese de cualquiera de los componentes. Para llegar al resultado final, todos los aminoácidos individuales se tendrían que considerar, sin embargo, por tanto el PDCAAS de cada componente es en gran parte inútil.

Por ejemplo, la proteína del grano tiene un PDCAAS de aproximadamente 0.4 a 0.5, limitado por lysine. la otra mano, contiene más que bastante methionine. La proteína de la alubia blanca (y ese de muchos otros pulsos) tiene un PDCAAS de 0.6 a 0.7, limitado por methionine, y contiene más que bastante lysine. Cuando ambos se comen en cantidades aproximadamente iguales en una dieta, el PDCAAS del "componente combinado" es 1.0, porque la proteína de cada componente es complementada por el otro.

Un ejemplo más extremo sería la combinación de gelatina (que no contiene prácticamente ningún tryptophan y así tiene un PDCAAS de 0) con tryptophan aislado (que, careciendo de todos otros aminoácidos esenciales, también tiene un PDCAAS de 0). A pesar de tanteos individuales de 0, la combinación de ambos en cantidades adecuadas tiene PDCAAS positivo, con los aminoácidos restrictivos isoleucine, threonine y methionine. Adelante, según 2000 reciente estudian por el científico Gerjan Schaafsma, "Las preguntas sobre la validez del modelo de tanteo del aminoácido y la aplicación del fecal verdadero más bien que la corrección de la digestibilidad ideal verdadera así como el truncamiento de valores de PDCAAS garantizan una evaluación crítica de PDCAAS en su forma corriente como una medida de la calidad de la proteína en dietas humanas." También, la comunidad científica ha levantado preguntas críticas sobre la validez de PDCAAS.

Además el hecho que cuatro proteínas, todos con perfiles del aminoácido diferentes, reciben tanteos idénticos de 1.0 límites su utilidad como un instrumento relativo. Ya que tienen composiciones diferentes, es natural suponer que funcionen diferentemente en el cuerpo humano y deberían tener tanteos diferentes. En resumen este método, sin embargo, no da ninguna distinción de su actuación el uno con relación al otro porque después de que pasan cierto punto, todos se coronan en 1.0 y reciben una posición idéntica.

Esto es porque en 1990 en una reunión de FAO/WHO, se decidió que doblaran sobre proteínas que tienen valores más alto que 1.0 o "niveló abajo" a 1.0 ya que se considera que tanteos encima 1.0 indican que la proteína contiene aminoácidos esenciales superior a los requisitos humanos.

Véase también



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